来源:山东埃尔派粉体科技有限公司发布日期:2021-12-11
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碗豆蛋白在等电点区域(pH4.0~6.0)蛋白质溶解度接近于0,在中性、碱性和极端酸性(pH2.0、pH3.0)条件下,溶解度迅速增加,其中球蛋白的溶解度最高接近于80%,显著高于分离蛋白(PPI)。 豌豆球蛋白vicilin(7S)和豌豆球蛋白legumin(11S)变性温度分别为83℃和92℃左右,11S的热稳定性比7S要高。荧光光谱、表面疏水性分析表明,分离蛋白是部分变性的,其制备过程中的酸碱处理导致蛋白构象改变,疏水性区域暴露。在pH3.0~9.0,碗豆球蛋白的乳化能力和乳化稳定性显著高于PPI。在pH5.0(等电点附近),蛋白的乳化能力与溶解度呈正相关,且乳化能力最低,而偏离等电点区域乳化能力迅速增加。由于豌豆蛋白具有良好的功能特性,如溶解性、吸水性、乳化性、发泡性以及凝胶形成性等,可以作为食品添加剂用于肉制品加工、休闲食品等,起到改善产品品质和营养结构的作用。
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